Glisin

Glisin
Adlandırmalar
	IUPAC adı Glisin
Tanımlayıcılar
CAS numarası	56-40-6;
3D model (JSmol)	Etkileşimli görüntü;
ChemSpider	730;
ECHA InfoCard	100.000.248
EC Numarası	200-272-2;
PubChem CID	750;
CompTox Bilgi Panosu (EPA)	DTXSID9020667 ;
	InChI InChI=1/C2H5NO2/c3-1-2(4)5/h1,3H2,(H,4,5);
	SMILES C(C(=O)O)N;
Özellikler
Molekül formülü	C2H5NO2
Molekül kütlesi	75.07g·mol−1
Görünüm	Katı,rengsiz kiristal görünümlü
Yoğunluk	1.607 g·cm−3
Erime noktası	232–236 °C' parçalanır
Çözünürlük (su içinde)	Suda iyi çözülür: 249,9 g·kg−1 25 °C'ta; 391,0 g·kg−1 50 °C'ta; 543,9 g·kg−1i 75 °C'ta; 671,7 g·kg−1 100 °C'ta)
Tehlikeler
Güvenlik bilgi formu (SDS)	ICSC 1507
	Aksi belirtilmediği sürece madde verileri, Standart sıcaklık ve basınç koşullarında belirtilir (25 °C [77 °F], 100 kPa).
	Bilgi kutusu kaynakları

Glisin (kısaltılmışı Gly ya da G) formülü NH₂CH₂COOH olan apolar bir aminoasittir. Glisin kodonları GGU, GGC, GGA, GGG cf. genetik koddur. Yapısal olarak proteinlerde bulunan 20 aminoasit arasında en basit olanıdır. Yan zinciri sadece bir hidrojen atomundan ibarettir. Glisindeki α-karbon atomu da bir hidrojene bağlı olduğu için, glisin optik olarak aktif değildir, diğer bir deyişle optik izomeri bulunmamaktadır.

Özellikleri[değiştir | kaynağı değiştir]

Yan zincirinin olmamasından dolayı iki polipeptid ana zincirinin (veya aynı polipeptid segmentinin) birbirlerina oldukça yakınlaşabilecekleri bölümleri oluştururlar. Ayrıca glisin, diğer amino asitlerden çok daha fazla esnektir, bu sayede ana zincirin hareket ettiği ve hatta kırıldığı bölümlerdir.

Glisin en küçük aminoasit olması nedeniyle diğer aminoasitlerin sığamadığı birçok yere sığabilmektedir. Örnek olarak, kollajen heliksinin içinde aminoasitlerden sadece glisin bulunabilmektedir.

Glisin, evrimsel olarak bazı proteinlerin belli pozisyonlarında sürekli olarak korunmuştur (örnek olarak, sitokrom c, myoglobin ve hemoglobin). Çünkü glisini daha büyük bir aminoasitle değiştiren mutasyonlar bu proteinlerin yapısını tamamen bozmaktadırlar.

Glisin renksiz, tatlımsı kristal bir katıdır. Proteinler genellikle az sayıda glisin yapıtaşı içermektedir. Üçte biri glisinden oluşan kollajen ise bir istisnadır.

Tarihi[değiştir | kaynağı değiştir]

İpek fibronlarında bulunan proteinlerin %43,6'sı Glisin'den oluşmaktadır.^[1]

Glisin 1820 yılında, Henri Braconnot tarafından jelatinin sülfürik asit içerisinde kaynatılmasıyla keşfedildi.^[2]

Ticari Üretimi ve Kullanımı[değiştir | kaynağı değiştir]

Glisin endüstriyel olarak kloroasetik asitin amonyakla reaksiyonundan üretilmektedir:^[3]

ClCH₂COOH + 2 NH₃ → H₂NCH₂COOH + NH₄Cl

Yılda yaklaşık 15 milyon kg glisin bu şekilde üretilmektedir.^[4]

Amerika (GEO Specialty Chemicals, Inc.) ve Japonya (Showa Denko firması)’da, glisin Strecker amino asit sentezi yoluyla üretilmektedir.^[5]

Glisinin pK_A değeri 2.35 ile 9.78 arasında olur. pH 9.78 üstünde ise glisinin büyük bölümü anyonik amin (H₂NCH₂CO₂^-) şeklindedir. pH 2.35 altında, glisin çözeltisi çoğunlukla katyonik karboksilik asit (H₃N⁺CH₂CO₂H) içerir. Glisinin izoelektrik noktası 6.06 dır.

Glisin çözelti halinde zwitter iyon halinde bulunur. Bu halde iken, Gasteiger yük yöntemi kullanılarak belirlenmiş farklı atomlardaki kısmi yükler şu şekilde verilmiştir: N (+0.2358), H (N atomuna bağlı) (+0.1964), alfa-C (+0.001853), H (alfa-C atomuna bağlı) (+0.08799), karbonil C (+0.085) ve karbonil O (-0.5445).

Kimyasal hammadde[değiştir | kaynağı değiştir]

Glisin, çeşitli kimyasal ürünlerin sentezinde kullanılan bir ara üründür. Glifosat etkili maddeli herbisit üretiminde kullanılır. Glifosat, yabancı otları öldürmeye yarayan seçici olmayan sistemik bir herbisittir. Özellikle tohumlu ve çok yıllık ya da kesilmiş ağaçların toprak altında kalan bölümünü kurutmak için bir orman herbisiti olarak kullanılır. Glifosat, ilk olarak Roundup ticari markası altında Monsanto tarafından satıldı ise de artık patent altında olmadığı için birçok firma tarafından piyasaya sunulmaktadır.

Fizyolojik fonksiyonları[değiştir | kaynağı değiştir]

Glisin, merkezi sinir sisteminde, özellikle omurilik, beyin kökü ve retinada olmak üzere inhibitör (sinir iletişimini engelleyici) bir nörotransmiterdir. Nöronlar üzerindeki glisin reseptörleri glisin tarafından uyarıldığında, nöronun içine iyonotropik reseptörler vasıtasıyla Cl^- akışı gerçeklesir. Negatif yüklü iyonların nöron içerisinde birikmesi inhibitör postsinaptik potansiyele neden olur. Nöronun uyarılması daha da zorlaşır. Strychnine iyonotropik glisin reseptörleri üzerinde etkili bir antagonisttir. Glisin insan vücudundaki hücreler tarafından fizyolojik ihtiyaçları karşılayacak miktarda sentezlenebildiği için beslenme yoluyla dışarıdan alımı şart değildir.

Yer aldığı metabolik olaylar[değiştir | kaynağı değiştir]

Safra tuzu sentezi
Pürin sentezi
Hippurat sentezi (Sodyum benzoat ile oluşturduğu yapı)
Sarkozin
(N-metil glisin) sentezi
Kreatin sentezi
Porfirin sentezi
Glutatyon sentezi

Metabolik bozuklukları[değiştir | kaynağı değiştir]

Glisinüri Plazma glisin düzeyi normal glisinin yanı sıra prolin ve hidroksiprolinin renal tübüler geri emilimi bozuktur.

Primer hiperoksalüri Glisinin glioksalata oksidasyonunda artış bulunur ve glioksalat katabolizması bozulduğundan oksalata oksidasyon artar.Oksalat taşı, tekrarlayıcı idrar yolu enfeksiyonları, renal yetersizlik, hipertansiyon gözlenir.

Hiperglisinemi Glisin yıkımında yer alan glisin yarılma enzim yapılarındaki hataya bağlı olarak görülen kalıtsal bir hastalıktır. Zeka geriliği ve nöbetler ile tanınır. Propiyonik asidemili hastalarda gözlenir. Non-ketotik hiperglisinemi de denir. Tedavide sodyum benzoat kullanılır.

Kaynakça[değiştir | kaynağı değiştir]

^ Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, S. 19, 1982, ISBN 3-527-25892-2.
^ R.H.A. Plimmer (1912) [1908]. R.H.A. Plimmer & F.G. Hopkins (Ed.). The chemical composition of the proteins. Part I. Analysis (2.2seri= Monographs on biochemistry bas.). Londra: Longmans, Green and Co. s. 82. Erişim tarihi: 18 Ocak 2010.
^ "HIPPURIC ACID". Organic Syntheses. ; Collective Volume, 2, s. 328 .
^ Karlheinz Drauz, Ian Grayson, Axel Kleemann, Hans-Peter Krimmer, Wolfgang Leuchtenberger, Christoph Weckbecker “Amino Acids” in Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry 2007, Wiley-VCH, Weinheim. DOI:10.1002/14356007.a02_057.pub2
^ "Glycine Conference (prelim)". 27 Temmuz 2011 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 23 Mayıs 2012.

[1] Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, S. 19, 1982, ISBN 3-527-25892-2.

[2] R.H.A. Plimmer (1912) [1908]. R.H.A. Plimmer & F.G. Hopkins (Ed.). The chemical composition of the proteins. Part I. Analysis (2.2seri= Monographs on biochemistry bas.). Londra: Longmans, Green and Co. s. 82. Erişim tarihi: 18 Ocak 2010.

[3] "HIPPURIC ACID". Organic Syntheses. ; Collective Volume, 2, s. 328 .

[4] Karlheinz Drauz, Ian Grayson, Axel Kleemann, Hans-Peter Krimmer, Wolfgang Leuchtenberger, Christoph Weckbecker “Amino Acids” in Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry 2007, Wiley-VCH, Weinheim. DOI:10.1002/14356007.a02_057.pub2

[usitc.gov-5] "Glycine Conference (prelim)". 27 Temmuz 2011 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 23 Mayıs 2012.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

Glisin nedir?, Glisin anlamı nedir?, Glisin ne demektir?